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Allgemeines
Epidemiologie
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Ätiologie
Ursächlich sind autosomal-rezessive Mutationen im Gen GAA (17q25.2-q25.3), das für die lysosomale α-1,4-Glucosidase (saure Maltase) kodiert.
Pathogenese
Das Enzym katalysiert die lysosomale Spaltung von Oligosacchariden zu Glucose.
Ein Enzymdefekt führt zu Saccharidakkumulation in Leber, Skelett-, Herz- und glatter Gefäßmuskulatur.
Pathologie
Glycogen-Einlagerung im Muskel (Diastase-labiles PAS-positives Material).
Klinik
- Kardiomyopathie
- Myopathie, Ptose
- Zwerchfelllähmung
- Gefäßaneurysmen
Diagnostik
- Labor: CK und Transaminasen erhöht
- Muskelbiopsie
- Nachweis der Enzymdefizienz oder der Mutation
Differentialdiagnosen
DD Myopathie
Glycolyse/Gluconeogenese:
- Glycogenspeicherkrankheit VII (Tarui)
- Glycogenspeicherkrankheit XII
- Phosphoglycerat-Kinase 1-Defizienz
- Glycogenspeicherkrankheit X
- Glycogenspeicherkrankheit XIII
- Glycogenspeicherkrankheit XI
Glycogenolyse:
- Glycogenspeicherkrankheit V (McArdle)
- Glycogenspeicherkrankheit II (Pompe)
- Glycogenspeicherkrankheit XIV
- Kongenitale Erkrankung der Glycosylierung Typ I
Glycogenbiosynthese:
Purin-Stoffwechsel:
Therapie
- Proteinreiche, kohlenhydratarme Diät
- Parenterale Enzymersatztherapie mit der rekombinanten Glucosidase „Alglucosidase alfa“ (sehr teuer, bei der infantilen Form erfolgreicher als bei der late-onset Form)
- Physiotherapie
- Palliative Maßnahmen
- Humangenetische Beratung
Komplikationen
- SAB bei Ruptur eines Hirnbasisaneurysmas.
- Herzversagen
- Respiratorische Insuffizienz
Prognose
Geschichte
Siehe auch
Literatur
PMID 20301438 PMID 19131232 PMID 20225018 PMID 19047572 PMID 19047571 PMID 19019308 PMID 18929906 PMID 18206603 PMID 18078773 PMID 17974725 PMID 17915570 PMID 17915568
Weblinks
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