Allgemeines

L-Serin ist eine nicht-essentielle, hydrophile, proteinogene Aminosäure. Sie wird aus 3-Phosphoglycerat, einem Zwischenprodukt des Glycolyse, gebildet. Benötigt wird Serin für die Synthese von Glycin, Cystein, Phosphatidylserin, Sphingolipiden und Cholin. Außerdem liefert sie 1-Kohlenstoff-Reste in den Folsäurestoffwechsel.

In Proteinen kann Serin mit Phosphat oder Zuckerresten versehen werden.

Serin wird zu Pyruvat desaminiert.

Stoffwechselwege

• Threonin-, Glycin- und Serin-Stoffwechsel
  • Bildung von Serin aus 3-Phosphoglycerat und Desaminierung zu Pyruvat
  • Biosynthese und Abbau von Glycin mit Bildung von N⁵,N¹⁰-Methylen-THF zur Einschleusung in den Folsäure-Stoffwechsel
• Abbau von Methionin und Biosynthese von Cystein
• Sphingolipid-Biosynthese
• Bioynthese von Phosphatidylserin
• Die PALP-abhängige Decarboxylierung von Serin liefert das biogene Amin Ethanolamin, aus dem durch 3fache Methylierung (mittels S-Adenosylmethionin (SAM)) Cholin gebildet wird. (Anm.: Dieser Weg ist in KEGG nicht beschrieben).
• Proteinbiosynthese
  • Die Phosphorylierung zur Interkonversion von Proteinen (Konformationsänderung durch die polare Phosphatgruppe) durch spezifische Proteinkinasen (Phosphotransferasen) erfolgt meist an Aminosäuren mit einer Hydroxylgruppe (Serin > Threonin > Tyrosin).
  • Serin ist neben Threonin, Hydroxyprolin und Hydroxylysin eine Verknüpfungstelle für Zucker in Glycoproteinen in Form einer O-glykosidischen Bindung.